《食品科学》:哈尔滨商业大学朱秀清教授等:大豆蛋白组分制备及其...
3种蛋白的溶解度随pH值的变化曲线均呈现为U型,7S球蛋白和SPI均在pH4.5左右溶解度最低,11S球蛋白在pH5.0处达到溶解度最低点,表明11S和7S球蛋白的等电点分别约为4.5和5.0。此外,随着分散液中盐浓度的增大,3种蛋白的溶解度对pH值的敏感性都降低。在等电点外,高浓度的离子会中和蛋白质表面异种电荷,并因...
【文末互动送礼】关于Biacore你最关心的问题-精选篇
(2)醋酸钠的PH应大于3.5,并小于蛋白的等电点,使蛋白带正电以方便和带有负电的葡聚糖偶联。(3)在达到预定偶联量时,应尽量选择PH温和的缓冲液进行实验。可以优先使用PH4.5和5.0进行尝试。04再生溶液如何选择?(1)可使用Regenerationscouting程序,对再生试剂进行测试,选择最合适的再生试剂。(2)捕获法有对应推...
《食品科学》:西南民族大学唐善虎教授、李思宁副教授等:不同分子...
有研究报道,HA与蛋白质之间的相互作用由静电相互作用主导;在pH值低于蛋白质等电点时,二者之间相互作用程度增大,产生不溶性复合物。也有研究指出,当蛋白含量高于多糖含量时,会通过静电排斥使复合物发生凝聚。HA作为一种多糖,由于自身的离子状态和分子质量的不同,在与发酵乳中蛋白质发生相互作用时,对发酵乳的稳定性产...
菊粉对豌豆分离蛋白乳液凝胶性质、相互作用及pH稳定性的影响
选择菊粉最适浓度为50g/L的乳状凝胶进行稳定性试验。只有PPI的乳液凝胶稳定显示凝胶强度较低,这是因为pH值远低于PPI的等电点(pI),导致强烈的带正电荷的蛋白质分子之间的静电斥力。如图6C所示,在pH为2.0时,液滴没有发生强絮凝。由菊粉组成的PPI乳液凝胶在pH为2.0时比较稳定,这是由于PPI和菊粉的协同作用使凝胶结...
乳清分离蛋白聚集体乳化性能及其Pickering乳液稳定性
在pH5.0时,WPI及其聚集体的EAI值最低,这可能是因为蛋白质在等电点附近时,蛋白质的表面电荷几乎为0,溶解性最差,颗粒间的排斥作用减弱,吸附在乳液油水界面上的蛋白质最少,因此此时EAI值最低。而在pH4.0的条件下,WPI纤维状聚集体的EAI显著高于WPI和球状聚集体,达到(21.62±0.56)m2/g,这与上文中pH4.0...
元宝枫籽蛋白的营养性及理化性质
当pH值进一步增加到10时,ABPI乳化稳定性下降,可能原因是碱性条件限制了蛋白质分子之间的相互作用,形成的界面膜较弱(www.e993.com)2024年9月19日。而ABSPI在pH值为4时,乳化稳定性最低,当pH4~10时,乳化稳定性升高并逐渐趋于稳定,这可能是由于在接近等电点时,蛋白质的排斥力弱,有利于液滴的乳化聚合,乳化稳定性差。在pH值升高时,水-油...
...具有超快水通量及可见光催化抗污性能的pH响应二维层状WSe2分离膜
示意图(图3a)表明,当溶液pH高于PAA的等电点(pH>4.5)时,–COOH基团的脱质子化会导致链段之间的库仑斥力增强。PAA链被拉伸,导致相邻WSe2纳米片之间的自由空间增大。相反,当pH<4.5时,–COOH基团会质子化并形成分子内或分子间氢键,导致PAA的收缩。由于PAA链之间的氢键相互作用,固定在WSe2纳米片上的PAA链...
蛋白纯化时如何选择合适的缓冲液?
pH很多实验的pH值设定在7.4以模仿生物条件。假如你的蛋白在这个pH值下是稳定的,那就非常棒了!如果不是,就需要改变pH值找到目的蛋白在溶液中处于可溶性且不会降解的状态。一个经验法则是:蛋白在它等电点pI附近的pH值溶液中会表现得不易溶解,因为蛋白在其等电点的pH值溶液中表面没有净电荷,从而容易聚集。这...
2023年执业药师考试最新模拟试题及答案题库
19.胰岛素的等电点为pH5.1~5.3,如将其水溶液pH调至5.1~5.3时会发生A.氧化反应B.水解反应C.溶解度最小而析出沉淀D.溶解度最大E.溶解度不变20.对毛果芸香碱的叙述,不正确的是A.A.可用于开角型青光眼B.可用于闭角型青光眼...
目标蛋白(target proteins)粗提方法
2)PH值A.两性溶质分子,在等电点时易相互聚集,溶解度最低;而在远离等电点两侧的PH值时,溶解度增大。B.一些酸性或碱性小分子物质,在PH值很低时酸性物质呈现非解离分子状态,而碱性物质呈现阳离子状态;反之,酸性物质呈现阴离子状态,而碱性物质呈现非解离分子状态。离子状态的物质,不论是阳离子或阴离子都易溶...