血清淀粉酶升高就是胰腺炎?六大案例带你走出误区
淀粉酶在人体主要源于胰腺和唾液腺,淀粉酶同工酶主要有两种亚型,其中胰腺型淀粉酶(P-AMY)主要由胰腺细胞合成并释放到胃肠道中,约占40%-45%;唾液腺型淀粉酶(S-AMY)主要来源于唾液腺,也可见于肺脏、肝脏、卵巢等组织中,约占55%-60%。血清淀粉酶水平升高是判定胰腺损伤的直接生化指标,是急性胰腺炎的重要诊断...
Protein & Cell+NC | 杨茂君破译线粒体超大分子量多酶复合物的...
丙酮酸脱氢酶复合体(PyruvateDehydrogenaseComplex,PDHc)和α酮戊二酸脱氢酶复合体(2-OxoglutarateDehydrogenaseComplex,OGDHc)是定位于线粒体基质的超大分子量多酶复合物。二者同属α-酮酸脱氢酶复合体家族(OADHcfamily)1,该家族成员主要由三个种类的酶单元多聚构成:(E1)α-酮酸脱氢酶家族蛋白;...
纳米酶:理论内涵、发展前景及政策建议
正如国际纯粹和应用化学联合会在2022年将纳米酶遴选为化学领域十大新兴技术的理由——“集天然催化和人工催化之大成”,纳米酶因此有望成为开发新型催化剂的新途径(Gomollón-Bel,2022)。不仅如此,纳米酶还具有不同于酶和金属离子催化剂的独特性能,例如纳米酶的催化活性可被声、光、电、热、pH等理化条件调控,同一纳...
...调控剂改善肿瘤微环境机制探索相对成熟,这个有大量科学文献...
答:是的,目前只有西达本胺这种1类组蛋白去乙酰化酶选择性表观遗传调控剂改善肿瘤微环境机制探索相对成熟,这个有大量科学文献证明。泛甲基化酶、组蛋白去乙酰化酶也会改善肿瘤微环境,因为没有选择性,同时也会增加免疫抑制相关路径激化,而把热肿瘤变冷,最终效果一般。问:与西达本胺机制类似的药物,全球还有其他产品...
...长类动物特有的亨廷顿蛋白E3连接酶,与亨廷顿病的纹状体变性有关
近日,来自暨南大学的研究者们在ScienceAdvance杂志上发表了题为“TRIM37isaprimate-specificE3ligaseforHuntingtinandaccountsforthestriataldegenerationinHuntington’sdisease”的文章,该研究揭示了TRIM37是一种灵长类动物特有的亨廷顿蛋白E3连接酶,与亨廷顿病的纹状体变性有关。
地塞米松诱导的体内血管稀疏和高血压与磷酸酶PTP1B激活有关
参考文献:HerreraNA,DuchatschF,KahlkeA,AmaralSL,Vasquez-VivarJ.InvivovascularrarefactionandhypertensioninducedbydexamethasonearerelatedtophosphatasePTP1Bactivationnotendothelialmetabolicchanges.FreeRadicBiolMed.2020May20;152:689-696.doi:10.1016/j.freerad...
Nature子刊丨肺炎链球菌NADPH氧化酶的结构基础和机制见解
CylindrospermumstagnaleNOX5(csNOX5)的TM和脱氢酶结构域晶体结构分别被鉴定,但是还没有得到全长NOX的结晶。小鼠和人类DUOX1和失活的人类核心NOX2复合物的cryo-EM结构已经被解析,它们提供了关于亚基相互作用和真核NOXs催化调节的必要信息,但是有关激活和催化转换的机制还不清楚。由于SpNOX的纯化和表达相对简单...
??首个蛋白酶降解剂!从抑制剂到降解剂,SARS-CoV-2疗法的迭代之旅
图4.HP211206化学诱导的泛素蛋白酶体系统降解SARS-CoV-2Mpro至今,新冠病毒肺炎药物的研发仍进行地如火如荼,靶向蛋白降解技术为其带来了新的挑战和机遇。我们有理由相信,未来将有更多关于SARS-CoV-2靶点的新突破。参考文献:[1]deWitE,vanDoremalenN,FalzaranoD,MunsterVJ.SARSandMERS:...
审稿人一致好评!第19篇Nat. Commun.!|辅酶|配体|配位|离子|配合物...
结果表明,以三吡啶钴络合物(Cotpy)为纳米酶,实现了高效的CO2光还原。Cu6-Cotpy的光还原速率为740.7μmol·g-1·h-1,CO生成的选择性高达99%,并且具有至少188h的高耐久性。这使其成为迄今为止报道的最有效、最耐用的团簇基光催化剂。文献信息Acluster-nanozyme-coenzymesystemmimickingnatural...
诺奖得主兰迪·谢克曼:科学家要有发现的兴奋感
参考文献:1.Jena,B.P.2007.Secretionmachineryatthecellplasmamembrane.Curr.Opin.Struct.Biol.17:437–43.?doi:10.1016/j.sbi.2007.07.0022.Schekman,R.,andOrci,L.1996.Coatproteinsandvesiclebudding.Science271:1526–33.doi:10.1126/science.271.5255.1526...