抗体亲和力增强17倍,百奥几何、复旦AI方法模拟细微蛋白质互作
(2)在特征提取阶段,采用多级消息传递方案来全面了解蛋白质界面上复杂的相互作用。(3)提出了一种基于对比学习的预训练算法,利用CATH中丰富的未标记单链蛋白质结构,将侧链扭转角知识提取到模型中,进一步提升模型性能。GearBind的强大性能研究人员用两个现实世界的抗体亲和力成熟项目检验了他们基于GearBind的管线。
《自然》子刊研究带来GLP-1受体全新认知
对于两种细胞中新发现的若干GLP-1R潜在互作蛋白,生化实验验证了其中11个候选蛋白与GLP-1R的相互作用。在INS-1Eβ细胞中,5个互作蛋白的敲低会显著提高高糖条件下GLP-1刺激的胰岛素释放效应。进一步的机制研究还显示,这些细胞膜互作蛋白主要通过抑制GLP-1R介导的cAMP信号通路来削弱GLP-1刺激的胰岛素释放。综合功能实验...
直播预告:精准药理,高效筛选—分子互作及液质联用技术联合揭开...
本研究建立了一种简单、快速、灵敏的HPLC-MS/MS法用于检测血浆中的西红花酸浓度,西红花酸血浆样本经过简单的蛋白沉淀前处理后进样分析定量下限可达80pg/mL。该方法特异性好、灵敏度高,可用于西红花酸的药代动力学研究,进而指导临床合理用药。图2,5pg/mL西红花酸MRM峰图。图3,A,空白血浆;B,80pg/mL西红花...
哪些蛋白互作筛选方法适用于特定研究领域?
2.2免疫共沉淀(Co-IP):免疫共沉淀是一种常用的蛋白互作筛选方法,它通过利用特异性抗体将目标蛋白与其相互作用的蛋白一起沉淀下来,从而鉴定蛋白质的互作伙伴。2.3亲和纯化:亲和纯化是一种根据蛋白质的特异相互作用来分离目标蛋白及其互作伙伴的方法。通过结合目标蛋白与其互作伙伴的特异性配体,可以将目标蛋白及其互作伙伴...
CNS「新星」:深度解析蛋白组学技术及其在热门研究领域的应用
一、基于深度学习和数据非依赖采集的糖蛋白质组分析新方法1.蛋白质糖基化修饰及意义2.糖蛋白组分析技术解析3.糖蛋白组分析应用案例二、空间可视化蛋白组学助力解析组织微环境与异质性1.高深度空间可视化蛋白组学平台与优势2.在组织微环境与异质性研究中的作用...
FIDA分子互作仪:带你复现Nature青睐蛋白质与核酸互作50分顶级发文...
蛋白质与核酸的分子互作实验表明,与单独的CbCas9相比,CbCas9-PcrIC1复合物表现出增强的DNA结合进而体现出切割活性,对原间隔区相邻基序序列的兼容性更广,对错配的耐受性更强,抗噬菌体免疫性增强(www.e993.com)2024年10月17日。研究利用溶液中标记的分子互作方式获得亲和力,得出与单独的CbCas9相比,CbCas9-PcrIC1复合物表现出增强的DNA结合(图3a...
IF: 50.5! NanoTemper 解密 Nature 顶刊蛋白质与核酸互作发文思路
通过蛋白间相互作用,2个CbCas9蛋白和2个PcrIIC1蛋白能够形成异源四聚体复合物。这意味着PcrIIC1可以在整个CRISPR防御过程中与CbCas9结合。为什么PcrIIC1要和Cas9结合呢?研究者通过MST实验直观地揭晓了答案。MST实验显示PcrIIC1和apo-CbCas9之间具有中等的结合亲和力(Kd=2.56±0.28μM)(图1a)。值得注意的是,Pcr...
科学家发展聚集态蛋白质组邻近标记分析新方法
近日,中国科学院大连化学物理研究所研究员刘宇和研究员张丽华团队合作,通过对有机小分子光敏催化剂进行筛选和结构优化,实现了活细胞内聚集态蛋白质组的靶向光敏邻近标记和交联,原位解析了其组成成份和相互作用信息。相关成果发表在《先进科学》。蛋白质分子需要折叠成特定的三维结构才能行使其正确的生理功能。然而,在发生...
...Biophysics Reports | 葛亮团队报道一种探索细胞器互作的新方法
此研究方法未来可结合光镊以及先进的成像技术等,使我们能够更加深入地探索膜接触底层的生物物理机制。同时,该方法还可与蛋白质组学和脂质组学技术相互结合,有望揭示调控已知连接蛋白的辅助蛋白或关键脂质成分,从而为理解蛋白质复合物的组装及相关调节通路的调控提供更多帮助。这种方法不仅简化了膜接触过程的复杂性,还为相...
蛋白质互作质谱分析:从样本到结果的全面质谱分析蛋白
蛋白质互作质谱分析通常包括以下几个步骤:1.样品制备样品制备是蛋白质互作质谱分析的第一步。在这一步中,我们需要从细胞或组织中提取蛋白质,并对其进行纯化和富集。这可以通过一系列的化学和生物学方法来实现,例如离心、柱层析和电泳等。2.蛋白质消化...