新祥旭考研:北京航空航天大学701基础医学综合24年考研攻略
2023年10月9日 - 搜狐教育
1.酶的分子结构:酶的高效性、专一性、反应条件和酶活性的可调控性,酶分子中常含有的辅助因子,同工酶的概念和酶的过渡态理论。2.酶促反应动力学:米氏方程的推导和相关应用,底物浓度、pH值、激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响。3.酶的调节:酶的可调控性,生物体内酶的别构调控、共价修饰调控和酶原激活...
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谢晓亮对物理化学的贡献
2023年9月25日 - 腾讯新闻
虽然构象动态变化引起了速率常数的波动,谢教授后来又证明了米氏方程在单分子水平上仍然成立。尽管速率常数随着时间发生涨落,但长时间的平均行为仍然遵循基本的热力学原理。这一发现是通过在不同底物浓度下监测单个酶的周转数来证实的。由此得出的单分子米氏方程将统计力学与酶动力学联系起来。基于这一洞见,谢教授提出了“...
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职考必考:生化考点小复习|胰岛素|胆红素|皮质醇|肾上腺|血清_网易...
2022年6月20日 - 网易
5、米氏方程Km:V=1/2Vmax时的底物浓度。
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自然子刊纵览---中国科学院
2006年1月11日 - 中国科学院
《自然—化学生物学》米氏方程描述单分子酶动力学米氏方程大约在1913年左右提出,是表示一个酶促反应的速度与底物浓度关系的数学方程,该方程的提出为研究人员深入认识酶催化生物反应速度的机理提供了一种系统的方法。传统上,米氏方程动力学描述的是分子数量为1015的集体分子的行为。然而,对集体分子行为的描述忽略了单个...
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第一章 生物大分子的结构和功能
2003年7月22日 - 新浪
评析:酶的别构调节的反应动力学曲线多呈S状,不遵守米氏方程。其余4个答案均是正确的。41.答案:D评析:Km值是达到1/2Vmax的底物浓度;而非达到Vmax所必须的底物浓度的一半。Km并不等于解离常数(Ks),只有当中间产物(ES)生成产物的速度远远小于作用物与酶生成中间产物(ES)的速度时,Km之值才接近于Ks。同一种...
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